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LBT - Lebensmittel und Biotechnologie • Thema anzeigen - Prüfungsfragen vom 13.6.16 + Lösungsvorschläge
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 Betreff des Beitrags: Prüfungsfragen vom 13.6.16 + Lösungsvorschläge
 Beitrag Verfasst: 14.06.2016, 14:58 
Zellenzähler/in
Zellenzähler/in
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Registriert: 06.11.2006, 23:46
Beiträge: 349
Hallo,
anbei die Fragen vom 13.6.16. Striedner war wie gewohnt, Jungbauer hat ein GANZ NEUES Beispiel gegeben, was meines Wissens noch nie vorkam bis jetzt (diesselben Fragen im alten und neuem Modus!!). Schreib die Prüfungsfragen noch ins tool, hier noch ein paar Lösungsvorschläge vom Jungbauerteil.

Striedner:
1) Zellwachstum (wie gewohnt). Es waren ein paar Werte gegeben und man sollte sich
a. Die max. CDM und
b. Number of doublings, time of process ausrechnen.
c. Hier war ein strain mit einem höheren O2-demand gegeben und unter der Annahme, dass diesselbe max. CDM wie in a) produziert wird ausrechnen, wieviel Rest-O2 in der Lösung gelöst ist.

2) Eine ganz Harmlose Massenbilanz. Massenstrom vom Fermenter zum Distillator + die m% an EtOH und H20 darin.
a. Alles aufzeichnen, Systemgrenzen + Ströme
b. Massenbilanz aufstellen
c. Loss in m% an EtOH und H2O

Jungbauer:
1) Zentrifugation. Ein Virus mit d=100nm in einer verdünnten Lösung wird in einem Dekanter zentrifugiert, V war auch gegeben und war relativ klein (ich glaube 100L)
a. Warum ist dieser Prozess unmöglich? Berechne alle notwendigen Dinge um das zu zeigen (equiv. Klärfläche, Zeit des Processes etc)
b. Was schlagen sie alternativ vor? Pros und Cons diskutieren

Lösungsvorschlag: Mit einem Dekanter kann man so kleine Partikel nicht zentrifugieren. Beim Ausrechnen der equivalenten Klärfläche (nachdem man ein paar Sachen angenommen hat, siehe Dekanter-Folie in seinen Unterlagen) kommt man auf eine viel zu große Klärfläche, die Prozesszeit ist auch rel kurz. Alternative: Zentrifugation in einer Tubular Bowl Centrifuge, pros und cons siehe die dementsprechende Folie in seinen Unterlagen

2) Ionenaustauscher! Gegeben war die molare Masse eines Proteins (glaube 100kDa) plus PI von ca. 9. Außerdem war noch die Ionenstärke (Z=5) des Proteins gegeben plus die Ionendichte der Säule.
a. Welchen Ionenaustauscher wählen sie? Wählen sie den pH des eingesetzten Puffers.
b. Wieviel Protein kann gebunden werden? Justify your assumptions...

Lösungvorschlag:
a) Hab mit meinem etwas eingerosteten Grundwissen über Ionenaustausch geschlussfolgert, was ein PI von 9 bedeutet und hab dementsprechend einen starken Austauscher (in eine seiner Folien sind ein paar Beispiele!) Gewählt + den pH des Buffers
b) Es gibt 2-3 Folien in seinen Chroma-Unterlagen, u.a. eine bestimmte Formel die man wohl benötigt. Dort alles was gegeben ist einsetzen und ein bis zwei Sachen annehmen.. ich hab die Formel leider nicht ganz verstanden, bin mir aber relativ sicher, dass sie ausschlaggebend war um das Beispiel zu lösen.


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 Betreff des Beitrags: Re: Prüfungsfragen vom 13.6.16 + Lösungsvorschläge
 Beitrag Verfasst: 27.06.2016, 15:34 
Zellenzähler/in
Zellenzähler/in
LBT User Foto

Registriert: 06.11.2006, 23:46
Beiträge: 349
Die Prüfungsergebnisse sind da, meine Lösungsansätze dürften nicht so falsch gewesen sein :-)


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 Betreff des Beitrags: Re: Prüfungsfragen vom 13.6.16 + Lösungsvorschläge
 Beitrag Verfasst: 07.02.2017, 18:41 
Versuchskaninchen
Versuchskaninchen

Registriert: 17.11.2011, 19:35
Beiträge: 2
Welche Formel hast du dafür verwendet?


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 Betreff des Beitrags: Re: Prüfungsfragen vom 13.6.16 + Lösungsvorschläge
 Beitrag Verfasst: 29.04.2017, 15:27 
Versuchskaninchen
Versuchskaninchen

Registriert: 04.10.2011, 15:15
Beiträge: 4
Hat jemand Lösungsvorschläge bzw. Ansätze für das Ion-chromatography BSP? Wo in den Folien findet man entsprechende Formeln, Annahmen, etc ?
Für jeden Ansatz sehr dankbar!


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 Betreff des Beitrags: Re: Prüfungsfragen vom 13.6.16 + Lösungsvorschläge
 Beitrag Verfasst: 22.05.2017, 17:34 
Versuchskaninchen
Versuchskaninchen

Registriert: 04.10.2012, 06:10
Beiträge: 19
Hey,

bin ich da richtig, wenn ich einen Kationenaustauscher annehme da der pI bei 8.8 ist, somit der pKs wert der funktionellen Gruppen auch hoch sein muss -> demnach basisch. (NH3+ als funtionelle gruppe bei Glycin hat ein pKs von 9.8 laut google...)

also dann bräuchte ich ja einen Puffer mit anionen für den Austausch.
Aber bei seinen Folien (S.20) ist wieder eine Graphik, was genau dem Gegenteil entspricht, also bin etwas verwirrt (bei hohem pH wird Anionenaustauscher ferwendet)...Falls jemand eine Idee hat....


Beim Striedner Bsp 1. hab da meine Probleme mit Batchrechnen...
habts ihr als maxCDM mit CDM/h dividiert durch µ gerechnet? Weil sonst kommt man ja nicht auf max. jedenfalls ich nicht^^
und als Volumen hab ich 75% angenommen also 90L. und dieses mal OTR gerechnet. dann OTR/Oxygen demand...und sw.

Wie siehts bei euch aus?

LG


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 Betreff des Beitrags: Re: Prüfungsfragen vom 13.6.16 + Lösungsvorschläge
 Beitrag Verfasst: 24.01.2018, 09:14 
Versuchskaninchen
Versuchskaninchen

Registriert: 16.10.2012, 09:40
Beiträge: 66
Ich versuch diesen Beitrag mal wieder aufleben zu lassen, da ich auch ein paar Ungereimtheiten zur IEX habe.

Beim ersten Punkt vom IEX Beispiel hätt ich einfach angenommen dass ein pI von 9 bedeutet, dass das Protein eine positive netcharge hat wenn der ph des verwendeten Puffers kleiner als der pI des Proteins ist und umgekehrt.
Also
pH < pI -> positiv net charge
ph > pI -> negative net charge

Also wenn ich ein Puffer mit z.B. pH 7 verwende, ist mein Protein positiv geladen und ich brauche deshalb einen Kationenaustauscher (also eine stationäre Phase mit negativen Ladungen).

Beim zweiten Punkt, also Wieviel Protein kann gebunden werden?, steht ja in seinen Unterlagen dass das meiste Protein gebunden werden kann wenn die Salzkonzentration niedrig (was auch logisch ist) und die allgemeine Formel für q zu q(max) = q(0)/z wird. Aber in dem Fall muss ich eigentlich keine assumptions machen, deshalb nehm ich an, dass der Ansatz zu einfach ist oder? Oder will er da dass man die Formel fürs SMA model nimmt, also q(max) = q(0)/z x number of blocked charges. Wüsst nicht wirklich wie ich das annehmen sollt, außer komplett random. Und eigentlich kann man die Formel auch nicht nehmen weil man ja das Protein schon in einem Puffer drinnen hat, also auf jeden Fall Na+ (oder was ma auch immer als Kation haben will) im System hat.

Falls man stattdessen die allgemeine Formel des SD oder SMA models anwenden muss, würd mich auch interessieren ob du dann K(e) angenommen hast? Oder hast du dir das ausgerechnet?

lg :)


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