Ich versuch diesen Beitrag mal wieder aufleben zu lassen, da ich auch ein paar Ungereimtheiten zur IEX habe.
Beim ersten Punkt vom IEX Beispiel hätt ich einfach angenommen dass ein pI von 9 bedeutet, dass das Protein eine positive netcharge hat wenn der ph des verwendeten Puffers kleiner als der pI des Proteins ist und umgekehrt.
Also
pH < pI -> positiv net charge
ph > pI -> negative net charge
Also wenn ich ein Puffer mit z.B. pH 7 verwende, ist mein Protein positiv geladen und ich brauche deshalb einen Kationenaustauscher (also eine stationäre Phase mit negativen Ladungen).
Beim zweiten Punkt, also Wieviel Protein kann gebunden werden?, steht ja in seinen Unterlagen dass das meiste Protein gebunden werden kann wenn die Salzkonzentration niedrig (was auch logisch ist) und die allgemeine Formel für q zu q(max) = q(0)/z wird. Aber in dem Fall muss ich eigentlich keine assumptions machen, deshalb nehm ich an, dass der Ansatz zu einfach ist oder? Oder will er da dass man die Formel fürs SMA model nimmt, also q(max) = q(0)/z x number of blocked charges. Wüsst nicht wirklich wie ich das annehmen sollt, außer komplett random. Und eigentlich kann man die Formel auch nicht nehmen weil man ja das Protein schon in einem Puffer drinnen hat, also auf jeden Fall Na+ (oder was ma auch immer als Kation haben will) im System hat.
Falls man stattdessen die allgemeine Formel des SD oder SMA models anwenden muss, würd mich auch interessieren ob du dann K(e) angenommen hast? Oder hast du dir das ausgerechnet?
lg