ß-Lactamantibiotika, wie z.B. Penicilline oder Cephalosporine wirken als
Proteininhibitoren bei der Synthese von Peptidoglykan, der
Zellwand hauptkomponente von gram-positiven Bakterien.
Durch die spezifische Bindung von Antibiotika an diese Penicilinbindenden Proteine (PBPs)
wird die Zellwandsynthese gehemmt. Die hohe Bindungskapazität dieser Proteine an
Antibiotika macht sie aber auch zu speziellen Tools zur Detektion von Antibiotika.
Das Ziel der Arbeit ist es, am Beispiel des löslichen Derivates von PBP2x aus Streptococcuspneumonia als rekombinantes Fusionsprotein PBP2x*-GST in E. coli aufzureinigen.
Der Downstream Prozess dieses Proteins soll durchgeführt und optimiert werden. Als Methoden kommen in der Arbeit unter anderem Affinitätschromatographie, SDS-PAGE und Reinheitsprüfung mittels LC/DAD zur Anwendung.

Start: ab sofort
Dauer: 6 Monate (Bezahlt)

Arbeitsplatz: Dept. IFA-Tulln,Analytikzentrum
(Anfahrtsplan http://www.ifa-tulln.ac.a/index.php?id=714)

Kontaktpersonen:
DI Antonia Tacconi (antonia.tacconi@boku.ac.at)
Ao. Univ.Prof. DIDr. Sabine Baumgartner (sabine.baumgartner@boku.ac.at)